Філамін C — Вікіпедія

Філамін C
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1V05, 2D7M, 2D7N, 2D7O, 2D7P, 2D7Q, 2K9U, 2NQC, 3V8O, 4MGX
Ідентифікатори
Символи	FLNC, ABP-280, ABP280A, ABPA, ABPL, FLN2, MFM5, MPD4, filamin C, RCM5, CMH26
Зовнішні ІД	OMIM: 102565 MGI: 95557 HomoloGene: 37481 GeneCards: FLNC
Пов'язані генетичні захворювання
	myofibrillar myopathy 5, hypertrophic cardiomyopathy 26, міопатія
Онтологія гена
Молекулярна функція	• actin filament binding; • actin binding; • cytoskeletal protein binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ankyrin binding; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• Z disc; • Сарколема; • клітинна мембрана; • мембрана; • focal adhesion; • Саркоплазма; • цитоплазма; • costamere; • Цитоскелет; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• cell junction assembly;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	2318
	68794
	ENSG00000128591
	ENSMUSG00000068699
	Q14315
	Q8VHX6
	NM_001458; NM_001127487
	NM_001081185; NM_001311074; NM_026839
	NP_001120959; NP_001449
	NP_001074654; NP_001298003
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Філамін C (англ. Filamin C) – білок, який кодується геном FLNC, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 725 амінокислот, а молекулярна маса — 291 022^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MMNNSGYSDA	GLGLGDETDE	MPSTEKDLAE	DAPWKKIQQN	TFTRWCNEHL
KCVGKRLTDL	QRDLSDGLRL	IALLEVLSQK	RMYRKFHPRP	NFRQMKLENV
SVALEFLERE	HIKLVSIDSK	AIVDGNLKLI	LGLIWTLILH	YSISMPMWED
EDDEDARKQT	PKQRLLGWIQ	NKVPQLPITN	FNRDWQDGKA	LGALVDNCAP
GLCPDWEAWD	PNQPVENARE	AMQQADDWLG	VPQVIAPEEI	VDPNVDEHSV
MTYLSQFPKA	KLKPGAPVRS	KQLNPKKAIA	YGPGIEPQGN	TVLQPAHFTV
QTVDAGVGEV	LVYIEDPEGH	TEEAKVVPNN	DKDRTYAVSY	VPKVAGLHKV
TVLFAGQNIE	RSPFEVNVGM	ALGDANKVSA	RGPGLEPVGN	VANKPTYFDI
YTAGAGTGDV	AVVIVDPQGR	RDTVEVALED	KGDSTFRCTY	RPAMEGPHTV
HVAFAGAPIT	RSPFPVHVSE	ACNPNACRAS	GRGLQPKGVR	VKEVADFKVF
TKGAGSGELK	VTVKGPKGTE	EPVKVREAGD	GVFECEYYPV	VPGKYVVTIT
WGGYAIPRSP	FEVQVSPEAG	VQKVRAWGPG	LETGQVGKSA	DFVVEAIGTE
VGTLGFSIEG	PSQAKIECDD	KGDGSCDVRY	WPTEPGEYAV	HVICDDEDIR
DSPFIAHILP	APPDCFPDKV	KAFGPGLEPT	GCIVDKPAEF	TIDARAAGKG
DLKLYAQDAD	GCPIDIKVIP	NGDGTFRCSY	VPTKPIKHTI	IISWGGVNVP
KSPFRVNVGE	GSHPERVKVY	GPGVEKTGLK	ANEPTYFTVD	CSEAGQGDVS
IGIKCAPGVV	GPAEADIDFD	IIKNDNDTFT	VKYTPPGAGR	YTIMVLFANQ
EIPASPFHIK	VDPSHDASKV	KAEGPGLNRT	GVEVGKPTHF	TVLTKGAGKA
KLDVQFAGTA	KGEVVRDFEI	IDNHDYSYTV	KYTAVQQGNM	AVTVTYGGDP
VPKSPFVVNV	APPLDLSKIK	VQGLNSKVAV	GQEQAFSVNT	RGAGGQGQLD
VRMTSPSRRP	IPCKLEPGGG	AEAQAVRYMP	PEEGPYKVDI	TYDGHPVPGS
PFAVEGVLPP	DPSKVCAYGP	GLKGGLVGTP	APFSIDTKGA	GTGGLGLTVE
GPCEAKIECQ	DNGDGSCAVS	YLPTEPGEYT	INILFAEAHI	PGSPFKATIR
PVFDPSKVRA	SGPGLERGKV	GEAATFTVDC	SEAGEAELTI	EILSDAGVKA
EVLIHNNADG	TYHITYSPAF	PGTYTITIKY	GGHPVPKFPT	RVHVQPAVDT
SGVKVSGPGV	EPHGVLREVT	TEFTVDARSL	TATGGNHVTA	RVLNPSGAKT
DTYVTDNGDG	TYRVQYTAYE	EGVHLVEVLY	DEVAVPKSPF	RVGVTEGCDP
TRVRAFGPGL	EGGLVNKANR	FTVETRGAGT	GGLGLAIEGP	SEAKMSCKDN
KDGSCTVEYI	PFTPGDYDVN	ITFGGRPIPG	SPFRVPVKDV	VDPGKVKCSG
PGLGAGVRAR	VPQTFTVDCS	QAGRAPLQVA	VLGPTGVAEP	VEVRDNGDGT
HTVHYTPATD	GPYTVAVKYA	DQEVPRSPFK	IKVLPAHDAS	KVRASGPGLN
ASGIPASLPV	EFTIDARDAG	EGLLTVQILD	PEGKPKKANI	RDNGDGTYTV
SYLPDMSGRY	TITIKYGGDE	IPYSPFRIHA	LPTGDASKCL	VTVSIGGHGL
GACLGPRIQI	GQETVITVDA	KAAGEGKVTC	TVSTPDGAEL	DVDVVENHDG
TFDIYYTAPE	PGKYVITIRF	GGEHIPNSPF	HVLACDPLPH	EEEPSEVPQL
RQPYAPPRPG	ARPTHWATEE	PVVPVEPMES	MLRPFNLVIP	FAVQKGELTG
EVRMPSGKTA	RPNITDNKDG	TITVRYAPTE	KGLHQMGIKY	DGNHIPGSPL
QFYVDAINSR	HVSAYGPGLS	HGMVNKPATF	TIVTKDAGEG	GLSLAVEGPS
KAEITCKDNK	DGTCTVSYLP	TAPGDYSIIV	RFDDKHIPGS	PFTAKITGDD
SMRTSQLNVG	TSTDVSLKIT	ESDLSQLTAS	IRAPSGNEEP	CLLKRLPNRH
IGISFTPKEV	GEHVVSVRKS	GKHVTNSPFK	ILVGPSEIGD	ASKVRVWGKG
LSEGHTFQVA	EFIVDTRNAG	YGGLGLSIEG	PSKVDINCED	MEDGTCKVTY
CPTEPGTYII	NIKFADKHVP	GSPFTVKVTG	EGRMKESITR	RRQAPSIATI
GSTCDLNLKI	PGNWFQMVSA	QERLTRTFTR	SSHTYTRTER	TEISKTRGGE
TKREVRVEES	TQVGGDPFPA	VFGDFLGRER	LGSFGSITRQ	QEGEASSQDM
TAQVTSPSGK	VEAAEIVEGE	DSAYSVRFVP	QEMGPHTVAV	KYRGQHVPGS
PFQFTVGPLG	EGGAHKVRAG	GTGLERGVAG	VPAEFSIWTR	EAGAGGLSIA
VEGPSKAEIA	FEDRKDGSCG	VSYVVQEPGD	YEVSIKFNDE	HIPDSPFVVP
VASLSDDARR	LTVTSLQETG	LKVNQPASFA	VQLNGARGVI	DARVHTPSGA
VEECYVSELD	SDKHTIRFIP	HENGVHSIDV	KFNGAHIPGS	PFKIRVGEQS
QAGDPGLVSA	YGPGLEGGTT	GVSSEFIVNT	LNAGSGALSV	TIDGPSKVQL
DCRECPEGHV	VTYTPMAPGN	YLIAIKYGGP	QHIVGSPFKA	KVTGPRLSGG
HSLHETSTVL	VETVTKSSSS	RGSSYSSIPK	FSSDASKVVT	RGPGLSQAFV
GQKNSFTVDC	SKAGTNMMMV	GVHGPKTPCE	EVYVKHMGNR	VYNVTYTVKE
KGDYILIVKW	GDESVPGSPF	KVKVP

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані.

Література[ред. | ред. код]

Xie Z.-W., Xu W.-F., Davie E.W., Chung D.W. (1998). Molecular cloning of human ABPL, an actin-binding protein homologue. Biochem. Biophys. Res. Commun. 251: 914—919. PMID 9791010 DOI:10.1006/bbrc.1998.9506
Frey N., Olson E.N. (2002). Calsarcin-3, a novel skeletal muscle-specific member of the calsarcin family, interacts with multiple Z-disc proteins. J. Biol. Chem. 277: 13998—14004. PMID 11842093 DOI:10.1074/jbc.M200712200
Himmel M., van der Ven P.F.M., Stoecklein W., Fuerst D.O. (2003). The limits of promiscuity: isoform-specific dimerization of filamins. Biochemistry. 42: 430—439. PMID 12525170 DOI:10.1021/bi026501+
Bosch-Comas A., Lindsten K., Gonzalez-Duarte R., Masucci M.G., Marfany G. (2006). The ubiquitin-specific protease USP25 interacts with three sarcomeric proteins. Cell. Mol. Life Sci. 63: 723—734. PMID 16501887 DOI:10.1007/s00018-005-5533-1
Maiweilidan Y., Klauza I., Kordeli E. (2011). Novel interactions of ankyrins-G at the costameres: the muscle-specific Obscurin/Titin-Binding-related Domain (OTBD) binds plectin and filamin C. Exp. Cell Res. 317: 724—736. PMID 21223964 DOI:10.1016/j.yexcr.2011.01.002
Pudas R., Kiema T.-R., Butler P.J.G., Stewart M., Ylaenne J. (2005). Structural basis for vertebrate filamin dimerization. Structure. 13: 111—119. PMID 15642266 DOI:10.1016/j.str.2004.10.014