Міозин — Вікіпедія

Частина молекули міозину. Зліва атоми важкого ланцюга забарвлені рожевим, а легких — жовтим і оранжевим

Міози́ни — це суперродина моторних білків еукаріот, що взаємодіють із мікрофіламентами, забезпечуючи різні форми руху клітини. Найбільш відомий міозин II, поширений у м'язовій тканині, де він разом із актином утворює актоміозин — основну складову частину скоротливих ниток м'язових волокон.

Міозин II складається із шести поліпептидних ланцюгів: двох однакових важких (довжиною приблизно 2000 амінокислотних залишків) і чотирьох легких двох різних типів. Важкі ланцюги на N-кінці містять глобулярні моторні домени або «голівки», які безпосередньо задіяні у генерації сили. До цих доменів приєднуються легкі ланцюги. Інша частина важких ланцюгів представлена довгими витягнутими спіралями, що беруть участь у димеризації, утворюючи біспіраль (англ. colied coil). Завдяки взаємодії таких хвостів кількох сотень молекул міозину утворюються «товсті філаменти». Вони є біполярними, тобто голівки на двох кінцях філаменту напрямлені у різні сторони. Молекули міозину розташовані в товстому філаменті таким чином, що голівки регулярно розподіляються по всій її довжині, крім невеличкої ділянки посередині, де їх немає («гола» зона). У тих місцях, де нитки актину і міозину перекриваються, міозинові голівки можуть прикріплюватися до сусідніх актинових ниток, і в результаті цієї взаємодії відбувається скорочення м'яза. Енергія для виконання такої роботи вивільняється при гідролізі АТФ; усі міозинові голівки мають АТФазну активність, прикріплення міозинових голівок залежить від концентрації іонів Са²⁺ у саркоплазмі. Міозинова АТФаза активується при взаємодії актину з міозином. Іони Mg²⁺ можуть інгібувати цей процес.

Спершу вважалось, що міозин наявний лише у м'язах, проте у 1970-их було виявлено, що схожі молекули зустрічаються в інших типах клітин, в тому числі і в одноклітинних організмів. Приблизно в той же час у прісноводної амеби Acanthamoeba castelanii був знайдений білок, що мав моторний домен дуже схожий до такого у міозину м'язів, який проте працював як мономер і мав зовсім інший хвостовий домен. Цей тип міозину назвали міозином I (одноголовий), а міозин м'язів перейменували у міозин II (двоголовий). З того часу ця суперродина білків завдяки аналізу геномів багатьох еукаріот поповнилась новими членами і налічує більше 37 окремих родин. Всі міозини об'єднані схожими N-кінцевими глобулярними головами, частина із них «одноголові», інші — двоголові, тому номенклатура стала відображати не кількість голів, а час відкриття. Відмінності між родинами міознинів криються переважно у хвостових ділянках, що еволюціонували для взаємодії із різними типами вантажів. Всі міозини окрім шостого рухаються до плюс кінця актинових філаментів.

Більшість із міозинів наявні в усіх еукаріот, і поширення тільки невеликої частини обмежене вужчими групами, наприклад, міозини XVIII і XI — зустрічаються лише у рослин, а IX — у хребетних тварин. У геномі людини наявні 40 генів міозинів, дев'ять із яких експресуються головним чином (або тільки) у волоскових клітинах внутрішнього вуха, де вони беруть участь в організації стереоцілій. Мутації у генах принаймні трьох із цих міозинів можуть призвести до глухоти.

Суперсімейство міозинів в організмі людини[ред. | ред. код]

Міозини представляють собою молекулярні мотори, які переміщуються вздовж актинових волокон завдяки енергії гідролізу аденозинтрифосфату (АТФ). Кожен представник цієї родини має аналогічну будову, зокрема N-кінцевий домен (виконує функцію двигуна), «важіль», і C-кінець. «Двигун» з'єднується з актином і здійснює гідроліз АТФ. В свою чергу, «важіль» являє собою α-спіраль, яка простягається від двигуна, і містить від одного до шести амінокислот його альфа-спіральну конформацію. Варто зазначити, що ця взаємодія не вимагає Ca²⁺.

Проте, важіль міозину-6 містить додатковий кальмодулин-зв'язуючий домен (KVQWCSLSVIKLKNKIKYR), який розташований на N-кінц, і який вимагає наявності іонів кальцію у цитозолі.

У геномі людини існує близько 39 різних генів міозинів, які організовані в 12 різних класів. Ці класи утворені на основі подібності нуклеотидних послідовностей різних генів міозину.

Більшість клітин експресують щонайменше 20 різних типів міозину, які включають представників принаймні, шести різних класів надсемейства міозинів, в тому числі декілька ізоформ міозину 1, нем'язові ізоформи міозину 2 (нм2) і міозинів 5, 6, 9 і 10.

Міозинам приписують багато функцій, зокрема міграція клітин, адгезія і внутрішньоклітинна моторика.

Характеристики окремих представників міозинів наведені у таблиці^{[джерело?]}:

Ізоформа міозину	Молекулярна маса (кДа)	Функція в клітині
Міозин 1А	118	Важливе значення відіграє для мембранного цитоскелета при адгезії. Є головним в мікроворсинках епітеліальних клітин.
Міозин 1B	132	Ендоцитоз і рухи мембрани
Міозин 1C	121	Димери цього білку полімеризують актин до ендоцитарних везикул (в організмі жаби), також приєднують актин до цитоскелету мембрани. При зміненій формі двигуна асоційований із глухотою. Деякі варіанти були знайдені у ядрі у вигляді комплексів із РНК-полімеразою II.
Міозин 1D	116	Функція не з'ясована.
Міозин 1E	127	Сприяє компактизації актинових облонок на екзоцитарних/ендоцитарних везикулах.
Міозин 1F	125	Переважає в імунних клітинах, модулює адгезію за допомогою корового актину. Порушення пов'язані із глухотою.
Міозин 1G	116	Локалізований переважно у лейкоцитах.
Міозин 1H	119	Зафіксований у внутрішньому вусі.
Нем'язовий міозин 1А	226	Регулює клітинну адгезію. Велику роль відіграє у нирках, тромбоцитах, оптичній системі ока та внутрішньому вусі. Утворює пари у систему мікротрубочок.
Нем'язовий міозин 2В	229	Забезпечує полярнсть клітин під час їх міграції, клітинну адгезію.
Нем'язовий міозин 2С	228	Роль до кінця не встановлена. Існують припущення, що цей білок бере участь у клітинній адгезії.
Міозин 3	224	Є специфічним для фоторецепторів
Міозин 5a	215	Бере участь у процесах ендо- та екзоцитозу, везикулярному транспорті.
Міозин 5b	214	Задіяний у відновленні рецептору трансферину . Є необхідним для мікроворсинок тонкої кишки. Здатен вхаємодіяти із РНК-полімеразою І. Сприяє обміну GLUT4 в скелетних м'язах.
Міозин 5c	202	Відновлення рецептору трансферину.
Міозин 6	150	Бере участь у регулюванні транспорту в апарат Гольджі, ендоцитозі, сортування мікропухирців.
Міозин 7a	254	Є небхідним для формування склероцій ворсинок внутрішнього вуха. Задіяний у транспорті пігментів до рогівки.
Міозин 7b	242	Задіяний у мембранному транспорті. Знайдений у мікроворсинках кишечника та нирках.
Міозин 9a	293	Є вадливим для утворення зв'язків між епідермальними клітинами (зокрема в селезінці).
Міозин 9b	244	Взаємодіє із актином та забезпечує полярність клітин під час їх зв'язку із Rho^[en].
Міозин 10	237	Бере участь у формуванні філоподій та адгезії їхніх накопечників.
Міозин 15a	395	Високий рівень експресії зафіксований у гіпофізі. Також знайдений у нирках, печінці, підшлунковій залозі, легенях, плаценті та скелетних м'язах.
Міозин 16	211	Висока експресія цього білку зафіксована в мозку (астроцити, церебральні нейрони).
Міозин 18a	233	Знайдений в м'язових Z-смугах, необхідних для розвитку кардіоміоцитів. Утворює комплекс з Rac/Cdc42, забезпечуюючи зв'язування кінази DMPK, в епітеліальних клітинах. Також зв'язує і GOLPH3 в комплексі Гольджі, сприяючи брунькуванню мікропухирців. Може бути пов'язаний із процесами гемопоезу стромальних клітин в кістковому мозку. Не має консервативних послідовностей для зв'язування актину в домені двигуна, але містить актин-зв'язуючий сайт в «хвості» (АТФ незалежний).
Міозин 19	109	Рух мітохондрій

Вікісховище має мультимедійні дані за темою: Міозин

Джерела[ред. | ред. код]

Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2007). Molecular Biology of the Cell (вид. 5th). Garland Science. с. 1011—1013. ISBN 978-0-8153-4105-5. Архів оригіналу за 22 липня 2011. Процитовано 9 вересня 2013.

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.