HSPE1 — Вікіпедія

HSPE1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4PJ1
Ідентифікатори
Символи	HSPE1, heat shock 10kDa protein 1, CPN10, EPF, GROES, HSP10, heat shock protein family E (Hsp10) member 1
Зовнішні ІД	OMIM: 600141 MGI: 104680 HomoloGene: 20500 GeneCards: HSPE1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• chaperone binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ATP binding; • зв'язування з іоном металу; • unfolded protein binding; • RNA binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • екзосома; • мембрана; • мітохондрія; • мітохондріальний матрикс;
Біологічний процес	• response to unfolded protein; • activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • згортання білків; • osteoblast differentiation; • chaperone cofactor-dependent protein refolding;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3336
	15528
	ENSG00000115541
	ENSMUSG00000073676
	P61604
	Q64433
	NM_002157
	NM_008303
	NP_002148
	NP_032329
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HSPE1 (англ. Heat shock protein family E (Hsp10) member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 102 амінокислот, а молекулярна маса — 10 932^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAGQAFRKFL	PLFDRVLVER	SAAETVTKGG	IMLPEKSQGK	VLQATVVAVG
SGSKGKGGEI	QPVSVKVGDK	VLLPEYGGTK	VVLDDKDYFL	FRDGDILGKY
VD

A: Аланін
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 
 Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Задіяний у такому біологічному процесі як відповідь на стрес. Локалізований у мітохондрії.

Література[ред. | ред. код]

Monzini N., Legname G., Marcucci F., Gromo G., Modena D. (1994). Identification and cloning of human chaperonin 10 homologue. Biochim. Biophys. Acta. 1218: 478—480. PMID 7914093 DOI:10.1016/0167-4781(94)90211-9
Chen J.J., McNealy D.J., Dalal S., Androphy E.J. (1994). Isolation, sequence analysis and characterization of a cDNA encoding human chaperonin 10. Biochim. Biophys. Acta. 1219: 189—190. PMID 7916212 DOI:10.1016/0167-4781(94)90268-2
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Cavanagh A.C., Morton H. (1994). The purification of early-pregnancy factor to homogeneity from human platelets and identification as chaperonin 10. Eur. J. Biochem. 222: 551—560. PMID 7912672 DOI:10.1111/j.1432-1033.1994.tb18897.x