EZR — Вікіпедія

EZR
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4RM8, 4RMA, 4RM9, 1NI2
Ідентифікатори
Символи	EZR, CVIL, CVL, HEL-S-105, VIL2, Ezrin
Зовнішні ІД	OMIM: 123900 MGI: 98931 HomoloGene: 55740 GeneCards: EZR
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein domain specific binding; • GO:0032403 protein-containing complex binding; • cytoskeletal protein binding; • protein kinase A regulatory subunit binding; • protein kinase A catalytic subunit binding; • S100 protein binding; • actin filament binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • cell adhesion molecule binding; • microtubule binding; • ATPase binding; • actin binding; • RNA binding; • cadherin binding; • protein C-terminus binding; • disordered domain specific binding; • protein kinase A binding; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • ендосома; • мембрана; • focal adhesion; • T-tubule; • ruffle; • Schwann cell microvillus; • ruffle membrane; • actin cytoskeleton; • perinuclear region of cytoplasm; • цитоскелет; • cell projection; • cytoplasmic side of apical plasma membrane; • myelin sheath; • Мікроворсинки; • microspike; • apical plasma membrane; • membrane raft; • екзосома; • microvillus membrane; • ciliary basal body; • Філоподія; • cortical cytoskeleton; • клітинна мембрана; • apical part of cell; • astrocyte projection; • внутрішньоклітинний; • cell cortex; • brush border; • мікрофіламент; • TCR signalosome; • cell periphery; • cell body; • везикула; • plasma membrane raft; • uropod; • basolateral plasma membrane; • immunological synapse; • cell tip; • fibrillar center; • міжклітинний простір; • extrinsic component of membrane; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• leukocyte cell-cell adhesion; • regulation of organelle assembly; • sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway; • negative regulation of p38MAPK cascade; • actin filament bundle assembly; • establishment of epithelial cell apical/basal polarity; • positive regulation of multicellular organism growth; • astral microtubule organization; • cellular response to cAMP; • establishment of endothelial barrier; • microvillus assembly; • negative regulation of T cell receptor signaling pathway; • gland morphogenesis; • cortical microtubule organization; • positive regulation of protein localization to early endosome; • positive regulation of early endosome to late endosome transport; • intestinal D-glucose absorption; • establishment or maintenance of apical/basal cell polarity; • regulation of NIK/NF-kappaB signaling; • epithelial cell differentiation; • regulation of actin cytoskeleton organization; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • positive regulation of protein secretion; • membrane to membrane docking; • regulation of cell shape; • protein kinase A signaling; • establishment of centrosome localization; • phosphatidylinositol-mediated signaling; • regulation of cell size; • actin cytoskeleton reorganization; • filopodium assembly; • receptor internalization; • terminal web assembly; • axon guidance; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • protein localization to cell cortex; • regulation of microvillus length; • protein localization to plasma membrane; • positive regulation of protein localization to plasma membrane;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	7430
	22350
	ENSG00000092820
	ENSMUSG00000052397
	P15311
	P26040
	NM_001111077; NM_003379
	NM_009510
	NP_001104547; NP_003370
	NP_033536
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

EZR (англ. Ezrin) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 586 амінокислот, а молекулярна маса — 69 413^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPKPINVRVT	TMDAELEFAI	QPNTTGKQLF	DQVVKTIGLR	EVWYFGLHYV
DNKGFPTWLK	LDKKVSAQEV	RKENPLQFKF	RAKFYPEDVA	EELIQDITQK
LFFLQVKEGI	LSDEIYCPPE	TAVLLGSYAV	QAKFGDYNKE	VHKSGYLSSE
RLIPQRVMDQ	HKLTRDQWED	RIQVWHAEHR	GMLKDNAMLE	YLKIAQDLEM
YGINYFEIKN	KKGTDLWLGV	DALGLNIYEK	DDKLTPKIGF	PWSEIRNISF
NDKKFVIKPI	DKKAPDFVFY	APRLRINKRI	LQLCMGNHEL	YMRRRKPDTI
EVQQMKAQAR	EEKHQKQLER	QQLETEKKRR	ETVEREKEQM	MREKEELMLR
LQDYEEKTKK	AERELSEQIQ	RALQLEEERK	RAQEEAERLE	ADRMAALRAK
EELERQAVDQ	IKSQEQLAAE	LAEYTAKIAL	LEEARRRKED	EVEEWQHRAK
EAQDDLVKTK	EELHLVMTAP	PPPPPPVYEP	VSYHVQESLQ	DEGAEPTGYS
AELSSEGIRD	DRNEEKRITE	AEKNERVQRQ	LLTLSSELSQ	ARDENKRTHN
DIIHNENMRQ	GRDKYKTLRQ	IRQGNTKQRI	DEFEAL

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як пдтримання форми клітини. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних відростках.

Література[ред. | ред. код]

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Egerton M., Moritz R.L., Druker B., Kelso A., Simpson R.J. (1996). Identification of the 70kD heat shock cognate protein (Hsc70) and alpha-actinin-1 as novel phosphotyrosine-containing proteins in T lymphocytes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 224: 666—674. PMID 8713105 DOI:10.1006/bbrc.1996.1082
Reczek D., Berryman M., Bretscher A. (1997). Identification of EBP50: a PDZ-containing phosphoprotein that associates with members of the ezrin-radixin-moesin family. J. Cell Biol. 139: 169—179. PMID 9314537 DOI:10.1083/jcb.139.1.169
Sullivan A., Uff C.R., Isacke C.M., Thorne R.F. (2003). PACE-1, a novel protein that interacts with the C-terminal domain of ezrin. Exp. Cell Res. 284: 224—238. PMID 12651155 DOI:10.1016/S0014-4827(02)00054-X
Koltzscher M., Neumann C., Konig S., Gerke V. (2003). Ca2+-dependent binding and activation of dormant ezrin by dimeric S100P. Mol. Biol. Cell. 14: 2372—2384. PMID 12808036 DOI:10.1091/mbc.E02-09-0553
Sizemore S., Cicek M., Sizemore N., Ng K.P., Casey G. (2007). Podocalyxin increases the aggressive phenotype of breast and prostate cancer cells in vitro through its interaction with ezrin. Cancer Res. 67: 6183—6191. PMID 17616675 DOI:10.1158/0008-5472.CAN-06-3575

Примітки[ред. | ред. код]

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12691 (англ.) . Архів оригіналу за 26 березня 2016. Процитовано 21 серпня 2017.
↑ UniProt, P15311 (англ.) . Архів оригіналу за 11 вересня 2017. Процитовано 21 серпня 2017.

Див. також[ред. | ред. код]

Хромосома 6

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12691 (англ.) . Архів оригіналу за 26 березня 2016. Процитовано 21 серпня 2017.

[UniProt-4] UniProt, P15311 (англ.) . Архів оригіналу за 11 вересня 2017. Процитовано 21 серпня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]