COL5A2 — Вікіпедія

COL5A2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1A9A
Ідентифікатори
Символи	COL5A2, EDSC, collagen type V alpha 2, collagen type V alpha 2 chain, EDSCL2
Зовнішні ІД	OMIM: 120190 MGI: 88458 HomoloGene: 20119 GeneCards: COL5A2
Пов'язані генетичні захворювання
	Ehlers-Danlos syndrome type 2
Реагує на сполуку
	ocriplasmin
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу; • extracellular matrix structural constituent; • SMAD binding; • молекулярна функція; • extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength;
Клітинна компонента	• extracellular region; • endoplasmic reticulum lumen; • Колаген; • collagen type V trimer; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • міжклітинний простір; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• eye morphogenesis; • skeletal system development; • collagen catabolic process; • осифікація; • extracellular matrix organization; • cellular response to amino acid stimulus; • negative regulation of endodermal cell differentiation; • skin development; • collagen fibril organization; • notochord development;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	1290
	12832
	ENSG00000204262
	ENSMUSG00000026042
	P05997
	Q3U962
	NM_000393
	NM_007737; NM_172972
	NP_000384
	NP_031763
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

COL5A2 (англ. Collagen type V alpha 2 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 499 амінокислот, а молекулярна маса — 144 910^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MMANWAEARP	LLILIVLLGQ	FVSIKAQEED	EDEGYGEEIA	CTQNGQMYLN
RDIWKPAPCQ	ICVCDNGAIL	CDKIECQDVL	DCADPVTPPG	ECCPVCSQTP
GGGNTNFGRG	RKGQKGEPGL	VPVVTGIRGR	PGPAGPPGSQ	GPRGERGPKG
RPGPRGPQGI	DGEPGVPGQP	GAPGPPGHPS	HPGPDGLSRP	FSAQMAGLDE
KSGLGSQVGL	MPGSVGPVGP	RGPQGLQGQQ	GGAGPTGPPG	EPGDPGPMGP
IGSRGPEGPP	GKPGEDGEPG	RNGNPGEVGF	AGSPGARGFP	GAPGLPGLKG
HRGHKGLEGP	KGEVGAPGSK	GEAGPTGPMG	AMGPLGPRGM	PGERGRLGPQ
GAPGQRGAHG	MPGKPGPMGP	LGIPGSSGFP	GNPGMKGEAG	PTGARGPEGP
QGQRGETGPP	GPVGSPGLPG	AIGTDGTPGA	KGPTGSPGTS	GPPGSAGPPG
SPGPQGSTGP	QGIRGQPGDP	GVPGFKGEAG	PKGEPGPHGI	QGPIGPPGEE
GKRGPRGDPG	TVGPPGPVGE	RGAPGNRGFP	GSDGLPGPKG	AQGERGPVGS
SGPKGSQGDP	GRPGEPGLPG	ARGLTGNPGV	QGPEGKLGPL	GAPGEDGRPG
PPGSIGIRGQ	PGSMGLPGPK	GSSGDPGKPG	EAGNAGVPGQ	RGAPGKDGEV
GPSGPVGPPG	LAGERGEQGP	PGPTGFQGLP	GPPGPPGEGG	KPGDQGVPGD
PGAVGPLGPR	GERGNPGERG	EPGITGLPGE	KGMAGGHGPD	GPKGSPGPSG
TPGDTGPPGL	QGMPGERGIA	GTPGPKGDRG	GIGEKGAEGT	AGNDGARGLP
GPLGPPGPAG	PTGEKGEPGP	RGLVGPPGSR	GNPGSRGENG	PTGAVGFAGP
QGPDGQPGVK	GEPGEPGQKG	DAGSPGPQGL	AGSPGPHGPN	GVPGLKGGRG
TQGPPGATGF	PGSAGRVGPP	GPAGAPGPAG	PLGEPGKEGP	PGLRGDPGSH
GRVGDRGPAG	PPGGPGDKGD	PGEDGQPGPD	GPPGPAGTTG	QRGIVGMPGQ
RGERGMPGLP	GPAGTPGKVG	PTGATGDKGP	PGPVGPPGSN	GPVGEPGPEG
PAGNDGTPGR	DGAVGERGDR	GDPGPAGLPG	SQGAPGTPGP	VGAPGDAGQR
GDPGSRGPIG	PPGRAGKRGL	PGPQGPRGDK	GDHGDRGDRG	QKGHRGFTGL
QGLPGPPGPN	GEQGSAGIPG	PFGPRGPPGP	VGPSGKEGNP	GPLGPIGPPG
VRGSVGEAGP	EGPPGEPGPP	GPPGPPGHLT	AALGDIMGHY	DESMPDPLPE
FTEDQAAPDD	KNKTDPGVHA	TLKSLSSQIE	TMRSPDGSKK	HPARTCDDLK
LCHSAKQSGE	YWIDPNQGSV	EDAIKVYCNM	ETGETCISAN	PSSVPRKTWW
ASKSPDNKPV	WYGLDMNRGS	QFAYGDHQSP	NTAITQMTFL	RLLSKEASQN
ITYICKNSVG	YMDDQAKNLK	KAVVLKGAND	LDIKAEGNIR	FRYIVLQDTC
SKRNGNVGKT	VFEYRTQNVA	RLPIIDLAPV	DVGGTDQEFG	VEIGPVCFV

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література[ред. | ред. код]

Weil D., Bernard M.P., Gargano S., Ramirez F. (1987). The pro alpha 2(V) collagen gene is evolutionarily related to the major fibrillar-forming collagens. Nucleic Acids Res. 15: 181—198. PMID 3029669 DOI:10.1093/nar/15.1.181
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Emanuel B.S., Cannizzaro L.A., Seyer J.M., Myers J.C. (1985). Human alpha 1(III) and alpha 2(V) procollagen genes are located on the long arm of chromosome 2. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 3385—3389. PMID 3858826 DOI:10.1073/pnas.82.10.3385
Michalickova K., Susic M., Willing M.C., Wenstrup R.J., Cole W.G. (1998). Mutations of the alpha2(V) chain of type V collagen impair matrix assembly and produce Ehlers-Danlos syndrome type I. Hum. Mol. Genet. 7: 249—255. PMID 9425231 DOI:10.1093/hmg/7.2.249
Fernandes R.J., Farnand A.W., Traeger G.R., Weis M.A., Eyre D.R. (2011). A role for prolyl 3-hydroxylase 2 in post-translational modification of fibril-forming collagens. J. Biol. Chem. 286: 30662—30669. PMID 21757687 DOI:10.1074/jbc.M111.267906
Woodbury D., Benson-Chanda V., Ramirez F. (1989). Amino-terminal propeptide of human pro-alpha 2(V) collagen conforms to the structural criteria of a fibrillar procollagen molecule. J. Biol. Chem. 264: 2735—2738. PMID 2914927