Рецептор епідермального фактора росту — Вікіпедія

EGFR
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1IVO, 1M14, 1M17, 1MOX, 1NQL, 1XKK, 1YY9, 1Z9I, 2EB2, 2EB3, 2GS2, 2GS6, 2GS7, 2ITN, 2ITO, 2ITP, 2ITQ, 2ITT, 2ITU, 2ITV, 2ITW, 2ITY, 2ITZ, 2J5E, 2J5F, 2J6M, 2JIT, 2JIU, 2JIV, 2KS1, 2M0B, 2M20, 2RF9, 2RFD, 2RFE, 2RGP, 3B2U, 3B2V, 3BEL, 3BUO, 3C09, 3G5V, 3G5Y, 3GOP, 3GT8, 3IKA, 3LZB, 3NJP, 3OB2, 3OP0, 3P0Y, 3PFV, 3POZ, 3QWQ, 3UG1, 3UG2, 3VJN, 3VJO, 3VRP, 3VRR, 3W2O, 3W2P, 3W2Q, 3W2R, 3W2S, 3W32, 3W33, 4G5J, 4G5P, 4HJO, 4I1Z, 4I20, 4I21, 4I22, 4I23, 4I24, 4JQ7, 4JQ8, 4JR3, 4JRV, 4KRL, 4KRM, 4KRO, 4KRP, 4LI5, 4LL0, 4LQM, 4LRM, 4R3P, 4R3R, 4R5S, 4RIW, 4RIX, 4RIY, 4RJ4, 4RJ5, 4RJ6, 4RJ7, 4RJ8, 4TKS, 4WKQ, 4WRG, 4ZJV, 5CNN, 5CNO, 5CAN, 2N5S, 5CAL, 5C8M, 4UV7, 5CAV, 5CZI, 5EDQ, 5CAS, 5CAO, 5CAP, 5EM5, 5HG5, 5EDR, 5EM8, 5EDP, 5HG7, 5CAU, 5C8K, 5C8N, 5CZH, 5CAQ, 5EM6, 4UIP, 5HG9, 5EM7, 5HG8, 4ZSE, 5HIB, 5HIC, 5D41, 4WD5
Ідентифікатори
Символи	EGFR, ERBB, ERBB1, HER1, NISBD2, PIG61, mENA, epidermal growth factor receptor, Genes, erbB-1, ERRP
Зовнішні ІД	OMIM: 131550 MGI: 95294 HomoloGene: 74545 GeneCards: EGFR
Пов'язані генетичні захворювання
	гліома, недрібноклітинна карцинома легенів, гліобластома, adenocarcinoma of the lung
Реагує на сполуку
	Афатиніб, AP-26113, canertinib, dacomitinib, ерлотиніб, гефітиніб, icotinib, лапатиніб, neratinib, vandetanib, osimertinib, mobocertinib, icotinib, dacomitinib, osimertinib, naquotinib, bms-599626, bms-690514, agerafenib, cudc-101, falnidamol, PD166285, pelitinib, PKI166, poziotinib, sapitinib, sim-6802, varlitinib, tesevatinib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• kinase activity; • nitric-oxide synthase regulator activity; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • protein phosphatase binding; • ATP binding; • protein kinase activity; • enzyme binding; • MAP kinase kinase kinase activity; • transferase activity; • chromatin binding; • actin filament binding; • double-stranded DNA binding; • transmembrane signaling receptor activity; • nucleotide binding; • signal transducer activity; • identical protein binding; • signaling receptor binding; • protein tyrosine kinase activity; • calmodulin binding; • protein kinase binding; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity; • protein heterodimerization activity; • integrin binding; • epidermal growth factor binding; • GO:0008313 epidermal growth factor-activated receptor activity; • ubiquitin protein ligase binding; • cadherin binding; • virus receptor activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • ендосома; • multivesicular body, internal vesicle lumen; • Ядерна мембрана; • мембрана; • focal adhesion; • extracellular region; • perinuclear region of cytoplasm; • клітинне ядро; • cell surface; • ендоплазматичний ретикулум; • integral component of membrane; • комплекс Ґольджі; • early endosome membrane; • receptor complex; • клітинна мембрана; • endocytic vesicle; • внутрішньоклітинний; • AP-2 adaptor complex; • endosome membrane; • endoplasmic reticulum membrane; • Golgi membrane; • basolateral plasma membrane; • Shc-EGFR complex; • membrane raft; • apical plasma membrane; • синапс; • міжклітинний простір; • clathrin-coated vesicle membrane; • integral component of plasma membrane; • basal plasma membrane; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• positive regulation of protein phosphorylation; • negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway; • positive regulation of MAP kinase activity; • protein phosphorylation; • cell surface receptor signaling pathway; • protein insertion into membrane; • проліферація; • morphogenesis of an epithelial fold; • осифікація; • GO:1903363 negative regulation of protein catabolic process; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; • positive regulation of fibroblast proliferation; • activation of phospholipase C activity; • epidermis development; • learning or memory; • protein autophosphorylation; • positive regulation of phosphorylation; • cerebral cortex cell migration; • digestive tract morphogenesis; • hair follicle development; • фосфорилювання; • positive regulation of epithelial cell proliferation; • embryonic placenta development; • eyelid development in camera-type eye; • GO:0043006 activation of phospholipase A2 activity; • positive regulation of DNA replication; • response to UV-A; • regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • positive regulation of cell migration; • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process; • cellular response to estradiol stimulus; • GO:1900404 positive regulation of DNA repair; • response to stress; • regulation of nitric-oxide synthase activity; • salivary gland morphogenesis; • MAPK cascade; • cellular response to epidermal growth factor stimulus; • multicellular organism development; • regulation of cell population proliferation; • GO:0000767 cell morphogenesis; • cellular response to amino acid stimulus; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • lung development; • positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process; • циркадний ритм; • positive regulation of superoxide anion generation; • positive regulation of cell population proliferation; • positive regulation of vasoconstriction; • response to osmotic stress; • tongue development; • negative regulation of apoptotic process; • response to cobalamin; • liver regeneration; • response to calcium ion; • Загоєння ран; • cellular response to dexamethasone stimulus; • negative regulation of mitotic cell cycle; • cellular response to growth factor stimulus; • hydrogen peroxide metabolic process; • GO:0001306 response to oxidative stress; • response to lipid; • regulation of cell motility; • GO:0007243 intracellular signal transduction; • GO:1904578 response to organic cyclic compound; • magnesium ion homeostasis; • Біосинтез білків; • positive regulation of production of miRNAs involved in gene silencing by miRNA; • positive regulation of smooth muscle cell proliferation; • positive regulation of bone resorption; • midgut development; • positive regulation of inflammatory response; • liver development; • diterpenoid metabolic process; • ERBB2 signaling pathway; • response to estradiol; • positive regulation of cell growth; • positive regulation of prolactin secretion; • astrocyte activation; • cellular response to mechanical stimulus; • response to hydroxyisoflavone; • neuron projection morphogenesis; • ovulation cycle; • GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • membrane organization; • positive regulation of protein kinase C activity; • negative regulation of ERBB signaling pathway; • positive regulation of protein localization to plasma membrane; • negative regulation of cardiocyte differentiation; • GO:0072353 cellular response to reactive oxygen species; • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated; • regulation of JNK cascade; • regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • cellular response to cadmium ion; • positive regulation of NIK/NF-kappaB signaling; • viral entry into host cell; • epidermal growth factor receptor signaling pathway; • positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation; • peptidyl-tyrosine autophosphorylation; • cell-cell adhesion; • regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; • positive regulation of protein kinase B signaling; • positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction; • диференціація клітин; • positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity; • negative regulation of Notch signaling pathway; • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; • positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	https://ncbi.nlm.nih.gov/gene?cmd=retrieve&dopt=default&rn=1&list_uids=1956/ Більше даних
Ортологи
	1956,https://ncbi.nlm.nih.gov/gene?cmd=retrieve&dopt=default&rn=1&list_uids=1956; 1956,https://ncbi.nlm.nih.gov/gene?cmd=retrieve&dopt=default&rn=1&list_uids=1956
	13649
	ENSG00000146648
	ENSMUSG00000020122
	P00533
	Q01279
NM_001346897; NM_001346898; NM_001346899; NM_001346900; NM_001346941;
	NM_005228; NM_201282; NM_201283; NM_201284
	NM_007912; NM_207655
NP_001333826; NP_001333827; NP_001333828; NP_001333829; NP_001333870;
	NP_005219; NP_958439; NP_958440; NP_958441
	NP_031938; NP_997538
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Рецептор епідермального фактора росту (англ. Epidermal growth factor receptor, EGFR) – білок, який кодується однойменним геном EGFR, розташованим у людини на короткому плечі 7-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 210 амінокислот, а молекулярна маса — 134 277^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRPSGTAGAA	LLALLAALCP	ASRALEEKKV	CQGTSNKLTQ	LGTFEDHFLS
LQRMFNNCEV	VLGNLEITYV	QRNYDLSFLK	TIQEVAGYVL	IALNTVERIP
LENLQIIRGN	MYYENSYALA	VLSNYDANKT	GLKELPMRNL	QEILHGAVRF
SNNPALCNVE	SIQWRDIVSS	DFLSNMSMDF	QNHLGSCQKC	DPSCPNGSCW
GAGEENCQKL	TKIICAQQCS	GRCRGKSPSD	CCHNQCAAGC	TGPRESDCLV
CRKFRDEATC	KDTCPPLMLY	NPTTYQMDVN	PEGKYSFGAT	CVKKCPRNYV
VTDHGSCVRA	CGADSYEMEE	DGVRKCKKCE	GPCRKVCNGI	GIGEFKDSLS
INATNIKHFK	NCTSISGDLH	ILPVAFRGDS	FTHTPPLDPQ	ELDILKTVKE
ITGFLLIQAW	PENRTDLHAF	ENLEIIRGRT	KQHGQFSLAV	VSLNITSLGL
RSLKEISDGD	VIISGNKNLC	YANTINWKKL	FGTSGQKTKI	ISNRGENSCK
ATGQVCHALC	SPEGCWGPEP	RDCVSCRNVS	RGRECVDKCN	LLEGEPREFV
ENSECIQCHP	ECLPQAMNIT	CTGRGPDNCI	QCAHYIDGPH	CVKTCPAGVM
GENNTLVWKY	ADAGHVCHLC	HPNCTYGCTG	PGLEGCPTNG	PKIPSIATGM
VGALLLLLVV	ALGIGLFMRR	RHIVRKRTLR	RLLQERELVE	PLTPSGEAPN
QALLRILKET	EFKKIKVLGS	GAFGTVYKGL	WIPEGEKVKI	PVAIKELREA
TSPKANKEIL	DEAYVMASVD	NPHVCRLLGI	CLTSTVQLIT	QLMPFGCLLD
YVREHKDNIG	SQYLLNWCVQ	IAKGMNYLED	RRLVHRDLAA	RNVLVKTPQH
VKITDFGLAK	LLGAEEKEYH	AEGGKVPIKW	MALESILHRI	YTHQSDVWSY
GVTVWELMTF	GSKPYDGIPA	SEISSILEKG	ERLPQPPICT	IDVYMIMVKC
WMIDADSRPK	FRELIIEFSK	MARDPQRYLV	IQGDERMHLP	SPTDSNFYRA
LMDEEDMDDV	VDADEYLIPQ	QGFFSSPSTS	RTPLLSSLSA	TSNNSTVACI
DRNGLQSCPI	KEDSFLQRYS	SDPTGALTED	SIDDTFLPVP	EYINQSVPKR
PAGSVQNPVY	HNQPLNPAPS	RDPHYQDPHS	TAVGNPEYLN	TVQPTCVNST
FDSPAHWAQK	GSHQISLDNP	DYQQDFFPKE	AKPNGIFKGS	TAENAEYLRV
APQSSEFIGA

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Білок є мембранним рецептором епідермального фактора росту та є одним з 4 представників родини рецепторів епідермального фактора росту з групи тирозинкіназних рецепторів. Локалізований у клітинній мембрані, ядрі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, апараті Гольджі, ендосомах. Також секретований назовні.

Бере участь у внутрішньоклітинних сигнальних шляхах, які контролюють клітинний поділ та виживання клітини. Іноді мутації в гені EGFR призводять до збільшення кількості рецептора в раковій клітині. Це призводить до пришвидшення поділу таких клітин. Препарати, які блокують рецептор епідермального фактору росту використовують при лікуванні певних видів злоякісних пухлин.^[7]

Окрім власне епідермального фактора росту, рецептор взаємодіє з 6 іншими лігандами:^[8]

Література[ред. | ред. код]

Ilekis J.V., Stark B.C., Scoccia B. (1995). Possible role of variant RNA transcripts in the regulation of epidermal growth factor receptor expression in human placenta. Mol. Reprod. Dev. 41: 149—156. PMID 7654368 DOI:10.1002/mrd.1080410205
Reiter J.L., Maihle N.J. (1996). A 1.8 kb alternative transcript from the human epidermal growth factor receptor gene encodes a truncated form of the receptor. Nucleic Acids Res. 24: 4050—4056. PMID 8918811 DOI:10.1093/nar/24.20.4050
Ilekis J.V., Gariti J., Niederberger C., Scoccia B. (1997). Expression of a truncated epidermal growth factor receptor-like protein (TEGFR) in ovarian cancer. Gynecol. Oncol. 65: 36—41. PMID 9103388 DOI:10.1006/gyno.1996.4526
Weber W., Gill G.N., Spiess J. (1984). Production of an epidermal growth factor receptor-related protein. Science. 224: 294—297. PMID 6324343 DOI:10.1126/science.6324343
Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites. Protein Sci. 13: 2819—2824. PMID 15340161 DOI:10.1110/ps.04682504
Huang F., Kirkpatrick D., Jiang X., Gygi S.P., Sorkin A. (2006). Differential regulation of EGF receptor internalization and degradation by multiubiquitination within the kinase domain. Mol. Cell. 21: 737—748. PMID 16543144 DOI:10.1016/j.molcel.2006.02.018