Папаїн — Вікіпедія

Структура папаїну

Папаїн — фермент (КФ 3.4.22.2), цистеїнова протеаза рослинного походження (зокрема міститься в папаї (Carica papaya), від якої і отримав свою назву. Фермент каталізує гідроліз білків, пептидів, амідів і естерів. Використовується в харчовій і легкій промисловості (пом'якшення м'яса, обробка шкір).

Папаїн — цистеїнова ендопротеаза. По характеру ферментативної дії його називають «рослинним пепсином». Але на відміну від пепсину, папаїн активний не тільки в кислих, але і в нейтральних і лужних середовищах (діапазон pH 3—12, оптимум pH 5). Він зберігає активність в широкому температурному діапазоні. У каталітичному центрі папаїна міститься дитіоацильна група. Цей фермент зв'язується з субстратом в місцях локалізації дисульфідних зв'язків, віддаючи перевагу ароматичному амінокислотному залишку в наступній позиції[1]. Ген папаїну був клонований і секвенований[2]. Встановлено, що він продукується рослиною у вигляді пропапаїна, який після відщеплювання пептидного фрагмента перетворюється на активний фермент — папаїн. Ген пропапаїна, отриманий з плодів папаї, часто виробляється в дріжджах Saccharomyces cerevisiae[3].

Посилання[ред. | ред. код]

  1. Jacquet A. etc., 1989
  2. Cohen L. W. etc., 1986
  3. Ramjee M. K. etc., 1996