AP-1 (транскрипционный фактор) — Википедия

АР-1 (activating protein-1 в переводе на русский: активирующий белок-1) - это собирательный термин, относящийся к гетеродимерным факторам транскрипции, состоящим из субъединиц семейства белков Jun (c-Jun, JunB, и JunD) и семейства белков Fos (c-Fos, FosB, Fra1, и Fra2). Помимо этого гетеродимерные комплексы с белками AP-1 (преимущественно с белками Jun) могут образовывать некоторые члены подсемейств ATF (Activating transcription factor в переводе на русский: активирующих факторов транскрипции), а также выступающие в качестве репрессора AP-1 белки JDP (JDP-1 и JDP-2)[1], которые связываются с общим сайтом ДНК, сайтом связывания АР-1.

Являясь пионерным транскрипционным фактором[2] AP-1 играет важную роль в клеточной пролиферации[3], трансформации[4][5][6][7], старении[8][9] и гибели[10].

Жизненно важную роль в активации генов-мишеней АР-1, тем самым способствуя выживанию клеток при ответе на стресс играет белок TAp73 (который структурно и функционально гомологичен p53, но, по-видимому, также обладает рядом свойств, отличных от р53, которые могут быть связаны с различной специфичностью к промотору[11][12]). В частности, TAp73 активирует рост клеток путем прямого связывания с c-Jun на промоторах-мишенях AP-1, что приводит к увеличению их доступности для других членов семейства AP-1[13].

Примечания[править | править код]

  1. ↑ Hess J., Angel P., Schorpp-Kistner M. AP-1 subunits: quarrel and harmony among siblings (англ.) // Journal of Cell Science[англ.]. — The Company of Biologists[англ.], 2004. — Vol. 117, no. Pt 25. — P. 5965—5973. — doi:10.1242/jcs.01589. — PMID 15564374.
  2. ↑ Beisaw, A., Kuenne, C., Günther, S., Dallmann, J., Wu, C. C., Bentsen, M., ... & Stainier, D. (2020). AP-1 Contributes to Chromatin Accessibility to Promote Sarcomere Disassembly and Cardiomyocyte Protrusion during Zebrafish Heart Regeneration. Circulation Research. PMID 32312172 PMC 7274905 (available on 2021-06-05) doi:10.1161/CIRCRESAHA.119.316167
  3. ↑ Shaulian, E., & Karin, M. (2001). AP-1 in cell proliferation and survival. Oncogene, 20(19), 2390-2400. PMID 11402335 doi:10.1038/sj.onc.1204383
  4. ↑ Verde, P., Casalino, L., Talotta, F., Yaniv, M., & Weitzman, J. B. (2007). Deciphering AP-1 function in tumorigenesis: fra-ternizing on target promoters. Cell cycle, 6(21), 2633-2639. PMID 17957143 doi:10.4161/cc.6.21.4850
  5. ↑ Thomsen, M. K., Bakiri, L., Hasenfuss, S. C., Wu, H., Morente, M., & Wagner, E. F. (2015). Loss of JUNB/AP-1 promotes invasive prostate cancer. Cell Death & Differentiation, 22(4), 574-582. doi:10.1038/cdd.2014.213 PMC 4356344 PMID 25526087
  6. ↑ Han, R., Li, L., Ugalde, A. P., Tal, A., Manber, Z., Barbera, E. P., ... & Agami, R. (2018). Functional CRISPR screen identifies AP1-associated enhancer regulating FOXF1 to modulate oncogene-induced senescence. Genome biology, 19(1), 19: 118(2018) doi:10.1186/s13059-018-1494-1 PMC 6097335 PMID 30119690
  7. ↑ Mirzaei, H., Khodadad, N., Karami, C., Pirmoradi, R., & Khanizadeh, S. (2020). The AP‐1 pathway; A key regulator of cellular transformation modulated by oncogenic viruses. Reviews in Medical Virology, 30(1), e2088. PMID 31788897 doi:10.1002/rmv.2088
  8. ↑ Martínez-Zamudio, R.I., Roux, P., de Freitas, J.A.N. et al. (2020). AP-1 imprints a reversible transcriptional programme of senescent cells. Nat Cell Biol https://doi.org/10.1038/s41556-020-0529-5
  9. ↑ Huang, Y. C., Hasegawa, H., Wang, S. W., Ku, C. C., Lin, Y. C., Chiou, S. S., ... & Yamaguchi, N. (2011). Jun dimerization protein 2 controls senescence and differentiation via regulating histone modification. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2011: 569034 doi:10.1155/2011/569034 PMC 3005813 PMID 21197464
  10. ↑ Shaulian, E., & Karin, M. (2002). AP-1 as a regulator of cell life and death. Nature cell biology, 4(5), E131-E136. PMID 11988758 doi:10.1038/ncb0502-e131
  11. ↑ Yang A, Walker N, Bronson R, et al. (2000). p73-deficient mice have neurological, pheromonal and inflammatory defects but lack spontaneous tumours. Nature. 404(6773): 99–103. doi:10.1038/35003607PMID 10716451
  12. ↑ Wang, C., Teo, C. R., & Sabapathy, K. (2020). p53-Related Transcription Targets of TAp73 in Cancer Cells—Bona Fide or Distorted Reality? International journal of molecular sciences, 21(4), 1346.doi:10.3390/ijms21041346PMC 7072922PMID 32079264
  13. ↑ Subramanian, D., Bunjobpol, W., & Sabapathy, K. (2015). Interplay between TAp73 protein and selected activator protein-1 (AP-1) family members promotes AP-1 target gene activation and cellular growth. Journal of Biological Chemistry, 290(30), 18636-18649. doi:10.1074/jbc.M115.636548PMC 4513121PMID 26018080

Литература[править | править код]

  • Ye, N., Ding, Y., Wild, C., Shen, Q., & Zhou, J. (2014). Small molecule inhibitors targeting activator protein 1 (AP-1) miniperspective. Journal of medicinal chemistry, 57(16), 6930-6948. doi:10.1021/jm5004733 PMC 4148154 PMID 24831826
  • Eferl, R., & Wagner, E. F. (2003). AP-1: a double-edged sword in tumorigenesis. Nature Reviews Cancer, 3(11), 859-868. PMID 14668816 doi:10.1038/nrc1209
  • Sundqvist, A., Vasilaki, E., Voytyuk, O., Bai, Y., Morikawa, M., Moustakas, A., ... & van Dam, H. (2020). TGFβ and EGF signaling orchestrates the AP-1-and p63 transcriptional regulation of breast cancer invasiveness. Oncogene, 39(22), 4436-4449. doi:10.1038/s41388-020-1299-z PMC 7253358 PMID 32350443
  • Hseu, Y. C., Vudhya Gowrisankar, Y., Chen, X. Z., Yang, Y. C., & Yang, H. L. (2020). The antiaging activity of ergothioneine in UVA-irradiated human dermal fibroblasts via the inhibition of the AP-1 pathway and the activation of Nrf2-mediated antioxidant genes. Oxidative Medicine and Cellular Longevity, 2020. doi:10.1155/2020/2576823 PMC 7038158 PMID 32104530
  • Kleiner, J., Hollborn, M., Wiedemann, P., & Bringmann, A. (2018). Activator protein-1 contributes to the NaCl-induced expression of VEGF and PlGF in RPE cells. Molecular vision, 24, 647. PMC 6178337 PMID 30310263
  • Anuchapreeda, S., Rungrojsakul, M., Tima, S., Chiampanichayakul, S., & Krig, S. R. (2019). Co-activation of WT1 and AP-1 proteins on WT1 gene promoter to induce WT1 gene expression in K562 cells. Cellular signalling, 53, 339-347. PMID 30395942 doi:10.1016/j.cellsig.2018.11.001
  • Hesari, A., Ghasemi, F., Salarinia, R., Biglari, H., Tabar Molla Hassan, A., Abdoli, V., & Mirzaei, H. (2018). Effects of curcumin on NF‐κB, AP‐1, and Wnt/β‐catenin signaling pathway in hepatitis B virus infection. Journal of cellular biochemistry, 119(10), 7898-7904. PMID 29923222 doi:10.1002/jcb.26829
  • Yang, X. J., Liu, F., Feng, N., Ding, X. S., Chen, Y., Zhu, S. X., ... & Feng, X. F. (2020). Berberine Attenuates Cholesterol Accumulation in Macrophage Foam Cells by Suppressing AP-1 Activity and Activation of the Nrf2/HO-1 Pathway. Journal of Cardiovascular Pharmacology, 75(1), 45-53. PMID 31895879 doi:10.1097/FJC.0000000000000769
  • Huang, Y., Miao, Z., Hu, Y., Yuan, Y., Zhou, Y., Wei, L., ... & Lu, N. (2017). Baicalein reduces angiogenesis in the inflammatory microenvironment via inhibiting the expression of AP-1. Oncotarget, 8(1), 883. doi:10.18632/oncotarget.13669 PMC 5352204 PMID 27903990
  • Ozolinš, T. R. (2019). Regulation and Control of AP-1 Binding Activity in Embryotoxicity. In Developmental Toxicology (pp. 375-388). Humana, New York, NY. PMID 31069687 doi:10.1007/978-1-4939-9182-2_24
  • Atsaves, V., Leventaki, V., Rassidakis, G. Z., & Claret, F. X. (2019). AP-1 transcription factors as regulators of immune responses in cancer. Cancers, 11(7), 1037. doi:10.3390/cancers11071037 PMC 6678392 PMID 31340499
  • Gao, F., Zhou, L., Li, M., Liu, W., Yang, S., & Li, W. (2020). Inhibition of ERKs/Akt-Mediated c-Fos Expression Is Required for Piperlongumine-Induced Cyclin D1 Downregulation and Tumor Suppression in Colorectal Cancer Cells. OncoTargets and therapy, 13, 5591. doi:10.2147/OTT.S251295 PMC 7304781 PMID 32606774
  • Bejjani, F., Evanno, E., Zibara, K., Piechaczyk, M., & Jariel-Encontre, I. (2019). The AP-1 transcriptional complex: Local switch or remote command?. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Reviews on Cancer, 1872(1), 11-23. PMID 31034924 doi:10.1016/j.bbcan.2019.04.003
  • Yang, C. M., Lin, C. C., Yang, C. C., Cho, R. L., & Hsiao, L. D. (2020). Mevastatin-Induced AP-1-Dependent HO-1 Expression Suppresses Vascular Cell Adhesion Molecule-1 Expression and Monocyte Adhesion on Human Pulmonary Alveolar Epithelial Cells Challenged with TNF-α. Biomolecules, 10(3), 381. doi:10.3390/biom10030381 PMC 7175369 PMID 32121588
  • Gazon, H., Barbeau, B., Mesnard, J. M., & Peloponese Jr, J. M. (2018). Hijacking of the AP-1 Signaling Pathway during Development of ATL. Frontiers in microbiology, 8, 2686. doi:10.3389/fmicb.2017.02686 PMC 5775265 PMID 29379481
  • Jameson, N. M., Ma, J., Benitez, J., Izurieta, A., Han, J. Y., Mendez, R., ... & Furnari, F. (2019). Intron 1–Mediated Regulation of EGFR Expression in EGFR-Dependent Malignancies Is Mediated by AP-1 and BET Proteins. Molecular Cancer Research, 17(11), 2208-2220. doi:10.1158/1541-7786.MCR-19-0747 PMC 6825583 PMID 31444232
  • Cao, L., Liu, Y., Wang, D., Huang, L., Li, F., Liu, J., ... & Zhang, Y. (2018). MiR-760 suppresses human colorectal cancer growth by targeting BATF3/AP-1/cyclinD1 signaling. Journal of Experimental & Clinical Cancer Research, 37(1), 1-14. doi:10.1186/s13046-018-0757-8 PMC 5902951 PMID 29661228 BATF3 образует комплекс с c-Jun в составе AP-1 на промоторе циклина D1 и контролирует экспрессию циклина D1
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=AP-1_(транскрипционный_фактор)&oldid=115021428