氢化酶 - 维基百科，自由的百科全书

氢化酶（英語：Hydrogenase）是一种可以可逆地催化氢气氧化还原的酶,如下方程式：

（1） H₂ + A_ox → 2H⁺ + A_red

（2） 2H⁺ + D_red → H₂ + D_ox

式（1）是氢气的氧化过程，A_ox为电子受体，即氧化剂，如氧气、硝酸根、硫酸根、二氧化碳、富马酸等等；式（2）是质子的还原过程，D_red为电子给体，是还原剂，比如铁氧还蛋白和细胞色素 c3。所以，在生物体内，小分子和大的生物蛋白分子都可以作为实质的电子的给体或者受体。^[1]

根据氢化酶活性中心的金属原子组成，可以分为3类：镍铁类, 双铁类，和单铁类。它们的活性中心的结构如下图所示。 2004之前，单铁氢化酶被误认为是不含金属中心的。后来，Thauer等人确认这种“无金属”酶的活性中心事实上含有一个铁原子。^[2] 与双铁类氢化酶不同的是，单铁氢化酶的活性中心只包含一个铁原子，而且没有铁-硫簇结构。镍铁类和双铁类氢化酶有一些共同点，比如每个酶都只有一个活性中心，每个活性中心都有铁-硫簇结构，它们的金属活性中心都有一氧化碳（CO）和氰根离子（CN^-）配体。^[3]

参考资料[编辑]

^ Vignais, P.M., Billoud, B. and Meyer, J. Classification and phylogeny of hydrogenases. FEMS Microbiol. Rev. 2001, 25 (4): 455–501. PMID 11524134.
^ Shima, S., Pilak, O., Vogt, S., Schick, M., Stagni, M.S., Meyer-Klaucke, W., Warkentin, E., Thauer, R.K., Ermler, U. The crystal structure of [Fe]-hydrogenase reveals the geometry of the active site. Science. 2008, 321 (5888): 572–575. PMID 18653896. doi:10.1126/science.1158978.
^ Fontecilla-Camps, J.C., Volbeda, A., Cavazza, C., Nicolet Y. Structure/function relationships of [NiFe]- and [FeFe]-hydrogenases. Chem Rev. 2007, 107 (10): 4273–4303. PMID 17850165. doi:10.1021/cr050195z.

外部链接[编辑]

2B0J （页面存档备份，存于互联网档案馆） - PDB Structure of the Apoenzyme of the Iron-sulphur cluster-free hydrogenase from Methanothermococcus jannaschii
1HFE （页面存档备份，存于互联网档案馆） - PDB structure of [FeFe]-hydrogenase from Desulfovibrio desulfuricans
1C4A （页面存档备份，存于互联网档案馆） - PDB structure of [FeFe]-hydrogenase from Clostridium pasteurianum
1UBR （页面存档备份，存于互联网档案馆） - PDB structure of [NiFe]-hydrogenase from Desulfovibrio vulgaris
1CC1 （页面存档备份，存于互联网档案馆） - PDB structure of [NiFeSe]-hydrogenase from Desulfomicrobium baculatum
Animation - Mechanism of [NiFe]-hydrogenase

[1] Vignais, P.M., Billoud, B. and Meyer, J. Classification and phylogeny of hydrogenases. FEMS Microbiol. Rev. 2001, 25 (4): 455–501. PMID 11524134.

[2] Shima, S., Pilak, O., Vogt, S., Schick, M., Stagni, M.S., Meyer-Klaucke, W., Warkentin, E., Thauer, R.K., Ermler, U. The crystal structure of [Fe]-hydrogenase reveals the geometry of the active site. Science. 2008, 321 (5888): 572–575. PMID 18653896. doi:10.1126/science.1158978.

[3] Fontecilla-Camps, J.C., Volbeda, A., Cavazza, C., Nicolet Y. Structure/function relationships of [NiFe]- and [FeFe]-hydrogenases. Chem Rev. 2007, 107 (10): 4273–4303. PMID 17850165. doi:10.1021/cr050195z.

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