Міоглобін — Вікіпедія

Міоглобін
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3RGK
Ідентифікатори
Символи	MB, PVALB, myoglobgin, myoglobin, Myoglobin
Зовнішні ІД	OMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB
Онтологія гена
Молекулярна функція	• oxygen binding; • heme binding; • зв'язування з іоном металу; • oxygen carrier activity;
Клітинна компонента	• екзосома; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• response to hormone; • heart development; • slow-twitch skeletal muscle fiber contraction; • response to hypoxia; • enucleate erythrocyte differentiation; • response to hydrogen peroxide; • brown fat cell differentiation; • oxygen transport; • GO:0015915 транспорт;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	4151
	17189
	ENSG00000198125
	ENSMUSG00000018893
	P02144
	P04247
	NM_005368; NM_203377; NM_203378; NM_001362846
	NM_001164047; NM_001164048; NM_013593
NP_005359; NP_976311; NP_976312; NP_001349775; NP_001369738;
	NP_001369739; NP_001369740; NP_001369741; NP_001369742
	NP_001157519; NP_001157520; NP_038621
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Міоглобін (англ. Myoglobin) – білок, який кодується геном MB, розташованим у людей на довгому плечі 22-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 154 амінокислот, а молекулярна маса — 17 184^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
M G L S D G E W Q L	V L N V W G K V E A	D I P G H G Q E V L	I R L F K G H P E T	L E K F D K F K H L
K S E D E M K A S E	D L K K H G A T V L	T A L G G I L K K K	G H H E A E I K P L	A Q S H A T K H K I
P V K Y L E F I S E	C I I Q V L Q S K H	P G D F G A D A Q G	A M N K A L E L F R	K D M A S N Y K E L
G F Q G

Цей білок за функціями належить до м'язових білків, хромопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт, транспорт кисню. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом.

Література[ред. | ред. код]

Weller P., Jeffreys A.J., Wilson V., Blanchetot A. (1984). Organization of the human myoglobin gene. EMBO J. 3: 439—446. PMID 6571704 DOI:10.1002/j.1460-2075.1984.tb01825.x
Akaboshi E. (1985). Cloning of the human myoglobin gene. Gene. 33: 241—249. PMID 2989088 DOI:10.1016/0378-1119(85)90231-8
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Romero-Herrera A.E., Lehmann H. (1971). Primary structure of human myoglobin. Nature New Biol. 232: 149—152. PMID 5285572 DOI:10.1038/newbio232149a0
Romero-Herrera A.E., Lehmann H. (1971). The myoglobin of primates. I. Hylobates agilis (gibbon). Biochim. Biophys. Acta. 251: 482—488. PMID 11452891 DOI:10.1016/0005-2795(71)90140-1
Romero-Herrera A.E., Lehmann H. (1972). The myoglobin of primates. II. Pan troglodytes (chimpanzee). Biochim. Biophys. Acta. 278: 62—67. PMID 4627044 DOI:10.1016/0005-2795(72)90107-9