French
DeutschЕдмонд Фішер — Вікіпедія
| Едмонд Фішер | |
|---|---|
| англ. Edmond H. Fischer | |
 | |
| Народився | 6 квітня 1920 Шанхай, Китай |
| Помер | 27 серпня 2021 (101 рік) Сіетл, Вашингтон, США[1][2][3] |
| Країна |  Швейцарія США.svg){kind=small} Італія[4][5] |
| Діяльність | біохімік, викладач університету, хімік |
| Alma mater | Женевський університет |
| Галузь | біохімія |
| Заклад | Вашингтонський університет |
| Науковий керівник | Kurt Heinrich Meyerd |
| Членство | Лондонське королівське товариство[6] Національна академія наук США Американська академія мистецтв і наук Європейська організація молекулярної біології AAAS Istituto Veneto di Scienze, Lettere ed Artid |
| Нагороди |  Нобелівська премія з фізіології або медицини (1992) |
 Едмонд Фішер у Вікісховищі | |
Едмонд Генрі Фішер (англ. Edmond H. Fischer); 6 квітня 1920, Шанхай, Китай — 27 серпня 2021) — швейцарський американський біохімік, лауреат Нобелівської премії з фізіології і медицини 1992 року "За відкриття, що стосуються оборотного білкового фосфорилювання як механізму біологічної регуляції ". Почесний професор Університету Вашингтона (Сієтл).
Біографія[ред. | ред. код]
Едмонд Фішер народився в Шанхаї (Китай) 6 квітня 1920 року. Його дід по батьковій лінії переїхав з Франції, де народився і жив, спочатку в Індокитаї, а потім у Китаї. У Китаї ж він заснував газету французькою мовою «Китайський кур'єр» (Courrier de Chine) і французьку муніципальну школу, в яку і ходив в дитинстві Фішер. У сім років його відправили у школу в Швейцарію. Фішер закінчив Женевський університет (Женева) і отримав там же докторський ступінь. Його основна робота присвячена дослідженню та характеристиці ферменту амілази. На початку 1950-х років Фішер переїхав в Університет Вашингтона у Сієтлі, де зараз він — почесний професор.
Науковий внесок[ред. | ред. код]
Едмонд Фішер і Едвін Кребс почали співпрацю через шість місяців після переїзду Фішера до Університету Вашингтона. Вони вивчали фермент глікогенфосфорилазу і виявили, що серія реакцій, що викликаються гормонами і кальцієм, призводить до активації-інактивації цього ферменту. Активація-інактивація ферменту викликалася його оборотним фосфорилюванням. Процес, який відкрили Фішер і Кребс, каталізується двома ферментами: протеїнкіназами та фасфатазами. Протеїнкінази (найпоширеніша з них — тирозинкіназа) переносить фосфатну групу з АТФ на гідроксильну групу ферменту. При цьому конформація ферменту змінюється і він стає каталітично активним. Потім білкова фосфатаза відщеплює фосфатну групу і фермент повертається в початкову неактивну форму. Виявилося, що таке циклічне регулювання ферментативної активності та відповідних метаболічних процесів надзвичайно широко поширене в природі.
У 1992 році за відкриття оборотного білкового фосфорилювання Фішер і Кребс отримали Нобелівську премію з фізіології або медицини.
Посилання[ред. | ред. код]
- Біографія на сайті Вашингтонського університету [Архівовано 14 травня 2011 у Wayback Machine.]
- Автобіографія на Нобелівському сайті [Архівовано 6 липня 2008 у Wayback Machine.]
- Freeview video 'An Interview with Edmond Fischer' by the Vega Science Trust [Архівовано 15 квітня 2012 у Wayback Machine.]
| |||||||||||||||||
- ↑ https://web.archive.org/web/20211008181523/https://www.lindau-nobel.org/news-nobel-laureate-edmond-h-fischer/
- ↑ Edmond H. Fischer, Nobelist in Key Discovery About Cells, Dies at 101 / J. Kahn — Manhattan, NYC: New York Times Company, A. G. Sulzberger, 2021. — ISSN 0362-4331; 1553-8095; 1542-667X
- ↑ Fischer E. S., Scott J. D. Edmond H. Fischer (1920 – 2021) — 2022.
- ↑ Cohen P. Edmond Fischer (1920 – 2021) – A Personal Tribute — 2021.
- ↑ Cohen P. Edmond Fischer (1920–2021) // Nature / M. Skipper — NPG, Springer Science+Business Media, 2021. — Iss. 7876. — P. 328. — ISSN 1476-4687; 0028-0836 — doi:10.1038/D41586-021-02485-8
- ↑ Edmond Fischer — 1660.