French
DeutschЕдвін Кребс — Вікіпедія
| Едвін Герхард Кребс | |
|---|---|
| англ. Edwin Gerhard Krebs | |
 | |
| Народився | 6 червня 1918 Ленсінг, Айова, США |
| Помер | 21 грудня 2009 (91 рік) Сієтл, Вашингтон, США |
| Місце проживання | Урбана Сіетл |
| Країна |  США |
| Діяльність | біохімік, викладач університету, хімік, лікар |
| Alma mater | Університет Іллінойсу в Урбана-Шампейн (1940) Washington University School of Medicined (грудень 1943) Вашингтонський університет в Сент-Луїсі (1948) Urbana High Schoold |
| Галузь | біохімія |
| Заклад | Вашингтонський університет |
| Вчителі | Arda Greend[1] |
| Членство | Національна академія наук США[2] Американська академія мистецтв і наук Бельгійська королівська академія медициниd |
| Нагороди |  Нобелівська премія з фізіології або медицини (1992) |
Едвін Герхард Кребс (англ. Edwin Gerhard Krebs; 6 червня 1918, Ленсінг— 21 грудня 2009, Сієтл, Вашингтон, США) — американський біохімік, лауреат Нобелівської премії з фізіології або медицини 1992 рік «за відкриття, що стосуються оборотного білкового фосфорилювання як механізму біологічної регуляції».
Біографія[ред. | ред. код]
Едвін Кребс народився в сім'ї пресвітеріанського пастора. У 1936 вступив до Іллінойського університету, а закінчивши, — здобув медичну освіту в медичній школі в Вашингтонському університеті в Сент-Луїсі (Сент-Луїс, Міссурі), в 1943. До 1946 року служив в військово-морських силах США. Після демобілізації Кребс продовжив наукову діяльність в біохімічній лабораторії Карла та Терези Корі, які отримали Нобелівську премію в 1947 році за дослідження перетворення глікогену, де він займався взаємодією протаміну та фосфорилази. Через два роки в 1948 Кребс вирішив продовжити заняття біохімією і почав працювати в Університеті Вашингтона в Сієтлі. У 1953 році разом з Едмондом Фішером, який приїхав до університету зі Швейцарії, став займатися дослідженням регуляції активності глікогенфосфорилази.
Науковці виявили, що серія реакцій, яку спричинюють гормони і кальцій, призводить до активації-інактивації цього глікогенфосфорилази. Активація-інактивація ферменту спричинюється його оборотним фосфорилюванням. Процес, який відкрили Фішер і Кребс, каталізується двома ферментами: протеїнкіназою та фасфатазою. Протеїнкінази (найпоширеніша з них — тирозинкіназа) переносять фосфатну групу з АТФ на гідроксильну групу ферменту. При цьому конформація ферменту змінюється і він стає каталітично активним. Потім білкова фосфатаза відщеплює фосфатну групу і фермент повертається в початкову неактивну форму. Виявилося, що таке циклічне регулювання ферментативної активності та відповідних метаболічних процесів надзвичайно широко поширене в природі.
У 1992 році за відкриття оборотного білкового фосфорилювання Фішер і Кребс отримали Нобелівську премію з фізіології або медицини.
Примітки[ред. | ред. код]
- ↑ а б Ogilvie M. B. The Biographical Dictionary of Women in Science: Pioneering Lives From Ancient Times to the Mid-20th Century — Routledge, 2003. — Vol. 1. — P. 525. — 798 p. — ISBN 978-1-135-96342-2
- ↑ NNDB — 2002.
Посилання[ред. | ред. код]
- Автобіографія на Нобелівському сайті [Архівовано 17 березня 2013 у Wayback Machine.] (англ.)
| |||||||||||||||||
|
