Ангіогенін — Вікіпедія

Ангіогенін
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1A4Y, 1ANG, 1AWZ, 1B1E, 1B1I, 1B1J, 1GV7, 1H0D, 1H52, 1H53, 1HBY, 1K58, 1K59, 1K5A, 1K5B, 1UN3, 1UN4, 1UN5, 2ANG, 4AHD, 4AHE, 4AHF, 4AHG, 4AHH, 4AHI, 4AHJ, 4AHK, 4AHL, 4AHM, 4AHN, 4AOH, 4B36
Ідентифікатори
Символи	ANG, ALS9, HEL168, RAA1, RNASE4, RNASE5, angiogenin, ribonuclease, RNase A family, 5, angiogenin
Зовнішні ІД	OMIM: 105850 MGI: 88022 HomoloGene: 74385 GeneCards: ANG
Пов'язані генетичні захворювання
	amyotrophic lateral sclerosis type 9
Онтологія гена
Молекулярна функція	• DNA binding; • rRNA binding; • heparin binding; • protein homodimerization activity; • пептидний зв'язок; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • nucleic acid binding; • nuclease activity; • endonuclease activity; • actin binding; • copper ion binding; • signaling receptor binding; • hydrolase activity; • ribonuclease activity;
Клітинна компонента	• extracellular region; • ядерце; • angiogenin-PRI complex; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • клітинне ядро; • міжклітинний простір; • growth cone; • neuronal cell body; • Базальна мембрана;
Біологічний процес	• диференціація клітин; • negative regulation of smooth muscle cell proliferation; • negative regulation of translation; • activation of protein kinase B activity; • response to hypoxia; • positive regulation of endothelial cell proliferation; • placenta development; • rRNA transcription; • activation of phospholipase C activity; • GO:0043006 activation of phospholipase A2 activity; • diacylglycerol biosynthetic process; • multicellular organism development; • cell communication; • actin filament polymerization; • oocyte maturation; • Ангіогенез; • positive regulation of protein secretion; • ovarian follicle development; • response to hormone; • positive regulation of phosphorylation; • adherens junction organization; • cell migration; • homeostatic process; • nucleic acid phosphodiester bond hydrolysis; • RNA phosphodiester bond hydrolysis; • вроджений імунітет; • antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	283
	11727
	ENSG00000214274
	ENSMUSG00000072115
	P03950
	P21570
	NM_001145; NM_001097577
	NM_001161731; NM_007447
	NP_001091046; NP_001136
	NP_001155203; NP_031473
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Ангіогенін (англ. Angiogenin) – білок, який кодується геном ANG, розташованим у людини на довгому плечі 14-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 147 амінокислот, а молекулярна маса — 16 550^[5]. Ангіогенін залучений в процес ангіогенезу (утворення нових кровоносних судин) пухлин. Серед багатьох пептидів, залучений в цей процес, ангіогенін унікальний тим, що він має ферментативну активність, та має 33 % амінокислотної послідовності гомологічної послідовністі бичачої панкреатичній рибонуклеази. Окрім того, хоча Ang має ті ж загальні каталітичні властивості, що й рибонуклеаза, — він руйнує зв'язок в 3'-позиції піримідинів за допомогою механізму трансфорфорилювання/гідролізу — його активність помітно відрізняється як величиною, так і в специфічністю.

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVMGLGVLLL	VFVLGLGLTP	PTLAQDNSRY	THFLTQHYDA	KPQGRDDRYC
ESIMRRRGLT	SPCKDINTFI	HGNKRSIKAI	CENKNGNPHR	ENLRISKSSF
QVTTCKLHGG	SPWPPCQYRA	TAGFRNVVVA	CENGLPVHLD	QSIFRRP

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до білків розвитку, ендонуклеаз, інгібіторів синтезу білка. Задіяний у таких біологічних процесах, як відповідь на стрес, ангіогенез, диференціація клітин. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у ядрі, цитоплазматичних везикулах. Також секретований назовні.

Література[ред. | ред. код]

Kurachi K., Davie E.W., Strydom D.J., Riordan J.F., Vallee B.L. (1985). Sequence of the cDNA and gene for angiogenin, a human angiogenesis factor. Biochemistry. 24: 5494—5499. PMID 2866795 DOI:10.1021/bi00341a032
Zhang J., Rosenberg H.F. (2002). Diversifying selection of the tumor-growth promoter angiogenin in primate evolution. Mol. Biol. Evol. 19: 438—445. PMID 11919285 DOI:10.1093/oxfordjournals.molbev.a004099
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Weiner H.L., Weiner L.H., Swain J.L. (1987). Tissue distribution and developmental expression of the messenger RNA encoding angiogenin. Science. 237: 280—282. PMID 2440105 DOI:10.1126/science.2440105
Moroianu J., Riordan J.F. (1994). Identification of the nucleolar targeting signal of human angiogenin. Biochem. Biophys. Res. Commun. 203: 1765—1772. PMID 7945327 DOI:10.1006/bbrc.1994.2391
Chen C.Z., Shapiro R. (1997). Site-specific mutagenesis reveals differences in the structural bases for tight binding of RNase inhibitor to angiogenin and RNase A. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 1761—1766. PMID 9050852 DOI:10.1073/pnas.94.5.1761