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| John Kendrew | |
|---|---|
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| Nascimento | 24 de março de 1917 Oxford |
| Morte | 23 de agosto de 1997 (80 anos) Cambridge |
| Nacionalidade | Britânico |
| Alma mater | Universidade de Cambridge |
| Prêmios |  Nobel de Química (1962), Medalha Real (1965) |
| Orientador(es)(as) | Max Perutz |
| Instituições | Força Aérea Real |
| Campo(s) | Bioquímica |
John Cowdery Kendrew (Oxford, 24 de março de 1917 — Cambridge, 23 de agosto de 1997) foi um químico britânico.
Conjuntamente com Max Ferdinand Perutz, foi agraciado com o Nobel de Química de 1962 devido aos seus estudos sobre a estrutura das proteínas globulares.[1]
Pesquisa e carreira[editar | editar código-fonte]
Durante os anos de guerra, ele se interessou cada vez mais por problemas bioquímicos e decidiu trabalhar na estrutura das proteínas.
Cristalografia[editar | editar código-fonte]
Em 1945, ele abordou Max Perutz no Laboratório Cavendish em Cambridge. Joseph Barcroft, um fisiologista respiratório, sugeriu que ele poderia fazer um estudo cristalográfico comparativo de proteínas da hemoglobina de ovelhas adultas e fetais, e ele deu início a esse trabalho.
Em 1947 ele se tornou um membro da Peterhouse; e o Conselho de Pesquisa Médica (MRC). Em 1954 ele se tornou um leitor no Laboratório Davy-Faraday da Royal Institution em Londres.
Estrutura cristalina da mioglobina[editar | editar código-fonte]
Kendrew compartilhou o Prêmio Nobel de Química de 1962 com Max Perutz por determinar as primeiras estruturas atômicas de proteínas usando cristalografia de raios-X. Seu trabalho foi realizado no que hoje é o Laboratório MRC de Biologia Molecular em Cambridge. Kendrew determinou a estrutura da proteína mioglobina, que armazena oxigênio nas células musculares.
Em 1947, o MRC concordou em fazer uma unidade de pesquisa para o Estudo da Estrutura Molecular de Sistemas Biológicos. Os estudos originais eram sobre a estrutura da hemoglobina ovina, mas quando esse trabalho progrediu o máximo possível com os recursos então disponíveis, Kendrew embarcou no estudo da mioglobina, uma molécula com apenas um quarto do tamanho da molécula da hemoglobina. Sua fonte inicial de matéria-prima era coração de cavalo, mas os cristais assim obtidos eram pequenos demais para análise de raios-X. Kendrew percebeu que o tecido conservador de oxigênio dos mamíferos mergulhadores poderia oferecer uma perspectiva melhor, e um encontro casual o levou a adquirir um grande pedaço de carne de baleia do Peru. A mioglobina de baleia deu grandes cristais com padrões de difração de raios-X limpos. No entanto, o problema ainda permanecia intransponível, até que em 1953 Max Perutz descobriu que o problema de fase na análise dos padrões de difração poderia ser resolvido por substituição isomorfa múltipla - comparação de padrões de vários cristais; um proveniente da proteína nativa e outros que foram embebidos em soluções de metais pesados e tiveram íons metálicos introduzidos em diferentes posições bem definidas. Um mapa de densidade de elétrons com resolução de 6 angstrom (0,6 nanômetro ) foi obtido em 1957, e em 1959 um modelo atômico poderia ser construído com resolução de 2 angstrom (0,2 nm).[2]
Publicações[editar | editar código-fonte]
- Kendrew, JC (outubro de 1962). «The structure of globular proteins». Comparative Biochemistry and Physiology. 4 (2–4): 249–52. ISSN 0010-406X. PMID 14031911. doi:10.1016/0010-406X(62)90009-9
- Kendrew, JC (dezembro de 1961). «The three-dimensional structure of a protein molecule». Scientific American. 205 (6): 96–110. ISSN 0036-8733. PMID 14455128. doi:10.1038/scientificamerican1261-96
- Watson, HC; Kendrew, JC (maio de 1961). «The amino-acid sequence of sperm whale myoglobin. Comparison between the amino-acid sequences of sperm whale myoglobin and of human hemoglobin». Nature. 190 (4777): 670–2. Bibcode:1961Natur.190..670W. ISSN 0028-0836. PMID 13783432. doi:10.1038/190670a0
- Kendrew, JC; Watson, HC; Strandberg, BE; Dickerson, RE; Phillips, DC; Shore, VC (maio de 1961). «The amino-acid sequence x-ray methods, and its correlation with chemical data». Nature. 190 (4777): 666–70. Bibcode:1961Natur.190..666K. ISSN 0028-0836. PMID 13752474. doi:10.1038/190666a0
- Kendrew, JC (julho de 1959). «Structure and function in myoglobin and other proteins». Federation proceedings. 18 (2, Part 1): 740–51. ISSN 0014-9446. PMID 13672267
- Kendrew, JC; Bodo, G; Dintzis, HM; Parrish, RG; Wyckoff, H; Phillips, DC (março de 1958). «A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis». Nature. 181 (4610): 662–6. Bibcode:1958Natur.181..662K. ISSN 0028-0836. PMID 13517261. doi:10.1038/181662a0
- Ingram, DJ; Kendrew, JC (outubro de 1956). «Orientation of the haem group in myoglobin and its relation to the polypeptide chain direction». Nature. 178 (4539): 905–6. Bibcode:1956Natur.178..905I. ISSN 0028-0836. PMID 13369569. doi:10.1038/178905a0
- Kendrew, JC; Parris, RG (janeiro de 1955). «Imidazole complexes of myoglobin and the position of the haem group». Nature. 175 (4448): 206–7. Bibcode:1955Natur.175..206K. ISSN 0028-0836. PMID 13235845. doi:10.1038/175206b0
- Kendrew, JC; Parrish, RG; Marrack, JR; Orlans, ES (novembro de 1954). «The species specificity of myoglobin». Nature. 174 (4438): 946–9. Bibcode:1954Natur.174..946K. ISSN 0028-0836. PMID 13214049. doi:10.1038/174946a0
- Kendrew, JC (abril de 1949). «Foetal haemoglobin». Endeavour. 8 (30): 80–5. ISSN 0160-9327. PMID 18144277
- Kendrew, John C. (1966). The thread of life: an introduction to molecular biology. London: Bell & Hyman. ISBN 978-0-7135-0618-1
Referências
- ↑ «Chemistry Laureates: Fields». www.nobelprize.org. Consultado em 9 de agosto de 2018
- ↑ Kendrew, JC; Dickerson, RE; Strandberg, BE; et al. (Fevereiro de 1960). "Estrutura da mioglobina: A síntese de Fourier tridimensional em 2 A. resolução". Nature . 185 (4711): 422–7. Bibcode : 1960Natur.185..422K . doi : 10.1038 / 185422a0 . PMID 18990802 . S2CID 4167651
Ligações externas[editar | editar código-fonte]
| Precedido por Melvin Calvin | Nobel de Química 1962 com Max Perutz | Sucedido por Karl Waldemar Ziegler e Giulio Natta |
| Precedido por Francis Brambell e Michael James Lighthill | Medalha Real 1965 com Henry Charles Husband e Raymond Lyttleton | Sucedido por Christopher Cockerell, Frank Yates e John Ashworth Ratcliffe |
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