Nepenthesine

Nepenthesine
	Nepenthesine wordt door Drosera peltata gebruikt voor het verteren van prooidieren
Identificatie
EC-nummer	3.4.23.12
CAS-nummer	9073-80-7
Eigenschappen
Substraat	Eiwitten (proteïnen)
Product	Peptide
Databanken
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	Stofwisselingsroute
PDB-codes	RCSB PDB, PDBe, PDBj; PDBsum
Portaal	Biologie

Nepenthesine is een protease die voorkomt in de vloeistof van Nepenthes-vangbekers en de bladeren van Drosera peltata, een andere vleesetende plant.^[1] Er zijn twee iso-vormen van nepenthesine bekend, namelijk nepenthesin I en nepenthesin II. Andere verteringsenzymen waarvan bekend is dat ze in de vangbekers voorkomen zijn ribonucleasen, lipasen, esterasen en fosfatasen.^[2]

De enzymatische eigenschappen van nepenthesine komen sterk overeen met die van pepsine. Het enzym is in staat om in polypeptideketens bij de aminozuurresiduen asparaginezuur, alanine en tyrosine te knippen, en ook tussen lysine en arginine is endoprotease-activiteit waargenomen.^[3]

Nepenthesine is in de belangstelling gekomen door zijn opmerkelijke stabiliteit: het enzym doorstaat temperaturen van 50 °C gedurende dertig dagen over een breed pH-bereik.^[4] Waarschijnlijk is dit een aanpassing van de enzymen aan hun tropische habitat. In ureum of guanidiniumchloride is nepenthesine aanzienlijk minder stabiel.^[5]

Bronnen, noten en/of referenties

↑ (en) K. Takahashi, M. Tanji, C. Shibata (2007). Variations in the content and isozymic composition of nepenthesin in the pitcher fluids among Nepenthes species. Carnivorous Plant Newsletter 36 (3): 73–76.
↑ (en) Adrian Slack, Carnivorous Plants (2000, MIT Press), p. 79
↑ (en) Amagase S (1972). Digestive enzymes in insectivorous plants. 3. Acid proteases in the genus Nepenthes and Drosera peltata. J. Biochem. 72 (1): 73–81. PMID 5069751.
↑ (en) Athauda SB, Matsumoto K, Rajapakshe S. (2004). Enzymic and structural characterization of nepenthesin, a unique member of a novel subfamily of aspartic proteinases. Biochem. J. 381 (Pt 1): 295–306. PMID 15035659. PMC 1133788. DOI: 10.1042/BJ20031575.
↑ (en) Kubota K, Metoki Y, Athauda SB. (2010). Stability Profiles of Nepenthesin in Urea and Guanidine Hydrochloride: Comparison with Porcine Pepsin A. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 74 (11): 2323–2326. DOI: 10.1271/bbb.100391.

Dit artikel of een eerdere versie ervan is een (gedeeltelijke) vertaling van het artikel Nepenthesin op de Engelstalige Wikipedia, dat onder de licentie Creative Commons Naamsvermelding/Gelijk delen valt. Zie de bewerkingsgeschiedenis aldaar.

[1] (en) K. Takahashi, M. Tanji, C. Shibata (2007). Variations in the content and isozymic composition of nepenthesin in the pitcher fluids among Nepenthes species. Carnivorous Plant Newsletter 36 (3): 73–76.

[2] (en) Adrian Slack, Carnivorous Plants (2000, MIT Press), p. 79

[3] (en) Amagase S (1972). Digestive enzymes in insectivorous plants. 3. Acid proteases in the genus Nepenthes and Drosera peltata. J. Biochem. 72 (1): 73–81. PMID 5069751.

[4] (en) Athauda SB, Matsumoto K, Rajapakshe S. (2004). Enzymic and structural characterization of nepenthesin, a unique member of a novel subfamily of aspartic proteinases. Biochem. J. 381 (Pt 1): 295–306. PMID 15035659. PMC 1133788. DOI: 10.1042/BJ20031575.

[5] (en) Kubota K, Metoki Y, Athauda SB. (2010). Stability Profiles of Nepenthesin in Urea and Guanidine Hydrochloride: Comparison with Porcine Pepsin A. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 74 (11): 2323–2326. DOI: 10.1271/bbb.100391.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]