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DeutschChitinase — Wikipédia
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Les chitinases (chitodextrinase, 1,4-beta-poly-N-acetylglucosaminidase, poly-beta-glucosaminidase, beta-1,4-poly-N-acetyl glucosamidinase, poly[1,4-(N-acetyl-beta-D-glucosaminide)] glycanohydrolase, (1→4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucan glycanohydrolase) sont des enzymes hydrolytiques qui s'attaquent aux liaisons glycosidiques des molécules de chitine[2]. Plus précisément, elles hydrolysent les liaisons (1→4)-β des résidus de N-acétyl-β-D-glucosaminide présents dans la chitine et les chitodextrines.
Comme la chitine est le constituant de la paroi cellulaire des mycètes et de l'exosquelette de certains animaux comme certains vers et les arthropodes, les chitinases se rencontrent généralement chez les organismes qui ont besoin de remodeler leur propre chitine ou chez ceux qui ont besoin de lyser la chitine d'autres organismes[3], comme les insectivores[4].
Parmi les organismes qui se nourrissent de chitine, on compte certaines bactéries[5] comme Aeromonas, Bacillus, Vibrio[6] parmi d'autres, qui peuvent causer des maladies. Elles attaquent les arthropodes, le zooplancton et les mycètes ou se nourrissent des restes de ces organismes.
Les chitinases sont aussi sécrétées par les plantes, comme un moyen de se protéger naturellement des attaques des maladies fongiques et des insectes en attaquant leur paroi ou leur cuticule à base de chitine[7]. Cette défense des plantes contre les herbivores et les parasites n'existe pas chez les myrmécophytes qui ont une réduction de l'activité lytique de la chitinase afin de favoriser la symbiose avec les fourmis[8].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) H. K. Song et S. W. Suh, « Refined Structure of the Chitinase from Barley Seeds at 2.0 Å Resolution », Acta Crystallographica Section D. Biological Crystallography, vol. 52, no Pt 2, , p. 289-298 (PMID 15299702, DOI 10.1107/S0907444995009061, lire en ligne)
- (en) Jollès P, Muzzarelli RAA, Chitin and Chitinases, Bâle, Birkhäuser, , 340 p. (ISBN 3-7643-5815-7)
- Sámi L, Pusztahelyi T, Emri T, Varecza Z, Fekete A, Grallert A, Karanyi Z, Kiss L, Pócsi I, « Autolysis and aging of Penicillium chrysogenum cultures under carbon starvation: Chitinase production and antifungal effect of allosamidin », The Journal of General and Applied Microbiology, vol. 47, no 4, , p. 201–211 (PMID 12483620, DOI 10.2323/jgam.47.201)
- Aline Gerstner, « L’héritage de nos ancêtres insectivores est inscrit dans nos gènes », Pourlascience.fr, (lire en ligne, consulté le )
- (en) Xiao X, Yin X, Lin J, Sun L, You Z, Wang P, Wang F, « Chitinase Genes in Lake Sediments of Ardley Island, Antarctica », Applied and Environmental Microbiology, vol. 71, no 12, , p. 7904–9 (PMID 16332766, PMCID 1317360, DOI 10.1128/AEM.71.12.7904-7909.2005)
- (en) Hunt DE, Gevers D, Vahora NM, Polz MF, « Conservation of the Chitin Utilization Pathway in the Vibrionaceae », Applied and Environmental Microbiology, vol. 74, no 1, , p. 44–51 (PMID 17933912, PMCID 2223224, DOI 10.1128/AEM.01412-07)
- (en) Iseli B, Armand S, Boller T, Neuhaus JM, Henrissat B (1996) Plant chitinases use two different hydrolytic mechanisms. FEBS Lett 382:186–188
- (en) Martin Heil, Brigitte Fiala, K. Eduard Linsenmair, Thomas Boller, « Reduced Chitinase Activities in Ant Plants of the Genus Macaranga », Naturwissenschaften, vol. 86, no 3, , p. 146–149 (DOI 10.1007/s001140050589).
